CP4 Proteasas Vegetales de Fuentes Biodiversas
DOI:
https://doi.org/10.3407/rpn.v6i1cp4Palavras-chave:
Proteasas, Biodiversidad, Etnobotánica, Enzimas proteolíticas, PeptidasasResumo
Las enzimas proteolíticas, también denominadas proteasas o peptidasas, son hidrolasas que participan en todas las reacciones que implican la degradación de proteínas, ya que catalizan la hidrólisis del enlace peptídico. Las peptidasas se encuentran naturalmente en todos los organismos vivos, y constituyen del 1-5% del contenido del genoma. El tipo catalítico de las peptidasas está relacionado con la naturaleza química de los aminoácidos que participan en la reacción de catálisis. De acuerdo a ello el sistema de clasificación MEROPS [1] las agrupa en: cisteínicas, serínicas, treonínicas, aspárticas, glutámicas y metaloproteasas.
Referências
[1] RAWLINGS, N.D., et al. (2018). The MEROPS database of proteolytic enzymes, their substrates and inhibitors in 2017 and a comparison with peptidases in the PANTHER database. Nucleic Acids Res., 46, D624-D632.
[2] SINGH, G., et al. (2019). Biobleaching for Pulp and Paper Industry in India: Emerging Enzyme Technology. Biocatal. Agricul. Biotechnol., 17: 558–565.
[3] TORRES, M.J. et al. (2012). Characterization of the proteolytic system present in Vasconcellea quercifolia latex. Planta, 236:1471-84.
[4] ERRASTI, M.E. et al. (2018) Proteolytic extracts of three Bromeliaceae species as eco-compatible tools for leather industry. Environ. Sci. Pollut. Res. Int., 25:21459-21466.
[5] TREJO, S.A. et al., (2009). Sequencing and characterization of asclepain f: the first cysteine peptidase cDNA cloned and expressed from Asclepias fruticosa latex. Planta, 230: 319–328.
[6] RIOS SILVERA, R.I. et al., (2021) Standardized production of a homogeneous latex enzyme source overcoming seasonality and microenvironmental variables. Prep. Biochem. Biotech., 51(4): 375–385.
[7] SEQUEIROS, C. et al., (2005). Philibertain g I the most basic cysteine endopeptidase purified from the latex of Philibertia gilliesii Hook. et Arn. (Apocynaceae). The Protein J., 24: 445-53.
[8] CORRONS, M.A. et al., (2012) Milk clotting activity and production of bioactive peptides from whey using Maclura pomifera proteases”. LWT - Food Science and Technology, 47: 103-109.
Downloads
Publicado
Edição
Seção
Categorias
Licença
Copyright (c) 2025 Laura María Isabel López

Este trabalho está licenciado sob uma licença Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Termos da Licença
A Licença de Atribuição Creative Commons (CC BY 4.0) permite aos usuários copiar, distribuir e transmitir um artigo, bem como adaptar o artigo e fazer uso comercial do mesmo. A licença CC BY permite a reutilização comercial e não comercial de um artigo de acesso aberto, desde que o autor seja devidamente atribuído.
Você é livre para:
- Compartilhar: copiar e redistribuir o material em qualquer meio ou formato para qualquer propósito, até mesmo comercialmente.
- Adaptar: remixar, transformar e construir sobre o material para qualquer propósito, até mesmo comercialmente.
O licenciador não pode revogar essas liberdades enquanto você seguir os termos da licença.
Sob os seguintes termos:
- Atribuição: você deve dar o crédito adequado, fornecer um link para a licença e indicar se foram feitas alterações. Você pode fazer isso de qualquer maneira razoável, mas não de uma maneira que sugira que o licenciador endossa você ou seu uso.
- Sem restrições adicionais: você não pode aplicar termos legais ou medidas tecnológicas que restrinjam legalmente outros de fazer qualquer coisa que a licença permita.
Avisos:
- Você não precisa cumprir a licença para elementos do material que estão em domínio público ou onde seu uso é permitido por uma exceção ou limitação aplicável.
- Nenhuma garantia é dada. A licença pode não conceder todas as permissões necessárias para o seu uso pretendido. Por exemplo, outros direitos como publicidade.